Caracterización de la inulinasa e invertasa en Candida utilis

  1. Ros Muñoz, Margarita
  2. Arguelles, J.C.
  3. Gacto Fernández, Mariano José
Revista:
Anales de biología. Sección Biología general

ISSN: 0213-5442

Año de publicación: 1985

Número: 5

Páginas: 39-48

Tipo: Artículo

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Resumen

La actividad invertasa (E.e. 3.2.1.26) e inulinasa (E.C. 3.2.1.7) se ha analizado en Candida utilis CECT 1061 para determinar si en esta levadura existe una única enzima con ambas actividades o dos enzimas diferentes con distinta especificidad de sustrato. La síntesis de ambas fructofuranosidasas parece regulada por represión catabólica por glucosa y ambas se presentan tanto en extractos celulares como extracelularmente. La actividad detectada en extractos celulares aparece fundamentalmente localizada a nivel periplásmico. Las dos actividades exhiben idéntico pH óptimo y similar resistencia a la desnaturalización por calor. Además, la relación de actividad inulinasa/actividad invertasa se mantiene constante en distintos medios de cultivo tanto en células como en el medio extracelular. Los resultados sugieren que ambas actividades se deben a una misma enzima de peso molecular próximo a 450.000 dalton que muestra diferente afinidad por sacarosa o inulina. Los valores Km fueron 14 y 0,62 mM, respectivamente.