Reactividad de lipoxigenasas vegetales frente a micelas mixtas, complejos de ciclodextrinas y agregados de linoleato cálcico

Abstract

La enzima lipoxigenasa es la responsable de las oxidaciones de los ácidos grasos insaturados y los productos resultantes, los correspondientes hidroperóxidos, pueden dar lugar a aromas deseables en ciertos alimentos, pero en otros, llegan a producir olores y aromas no deseamos. El tipo de aromas y sabores generados depende de la especificidad de la lipoxigenasa, lo cual va ligado a su vez a la procedencia de la enzima. La naturaleza anfifilica de los sustratos naturales de lipoxigenasa, los ácidos grasos poliinsaturados, condiciona su comportamiento en disolución, complicando el análisis de la reactividad de la enzima. Con el fin de conocer la respuesta de lipoxigenasa ante formas físico-químicamente definidas del sustrato y formas que pueden aparecer en condiciones fisiológicas, en esta Tesis Doctoral hemos hallado sistemas efectivos para la dispersión de los sustratos de lipoxigenasa en medio acuoso, basados en el uso de detergentes y de ciclodextrinas, evaluando posteriormente la utilidad de estos sistemas para componer un medio de reacción óptimo para la determinación de la actividad enzimática. Además caracterizamos la actividad lipoxigenasa en dichos sistemas y analizamos su respuesta frente a distintos moduladores como el pH y la presencia de cationes en el medio. Para conseguir estos objetivos se emplearon lipoxigenasas de fuentes vegetales, de las cuales las mejor caracterizadas son lipoxigenasa-1 de soja y 5-lipoxigenasa de patata. Por otra parte se ha propuesto un sistema "in vitro" que sirve como modelo para comprender la oxidación de ácidos grasos "in vivo" en tejidos del almacenamiento de distintos vegetales.