Regulación transcripcional de la expresión de los genes ntp1 y tps1 inducida por estrés en schizosaccharomyces pombe

Resumo

En la levadura con fisión Schizosaccharomyces pombe la ruta de MAP kinasas activable por estrés , homóloga a la ruta SAPK de eucariotas superiores juega un papel importante en la transmisión de señales extracelulares al nucleo celular, provocando cambios significativos en los patrones de expresión génica. El elemento central de la ruta es la MAP Kinasa Sty1p que es activable en respuesta a múltiples condiciones de estrés, fosforilándose y asociándose in vivo al factor transcripcional Atf1p. En las levaduras, la respuesta frente a cambios medioambientales provoca un aumento en la síntesis de trehalosa un disacárido no reductor que actúa como carbohidrato de reserva y como metabolito de estrés. En S. pombe la expresión de los genes ntp1+ y tps1+ que codifican, respectivamente los enzimas trehalasa y la trehalosa 6P sintetasa, implicados en la síntesis y degradación de la trehalosa se inducen transcripcionalemente en respuesta a múltiples estreses de manera preferente a través de la ruta SAPK y de dos de sus efectores, Atf1p y Pap1p. En condiciones de choque térmico y osmótico, la MAP kinasa Sty1p regula parcialmente la activación transcripcional por medio de Atf1p, mientras que Atf1p y Pa1p son los responsables de la inducción en condiciones de estrés oxidativo de dosis alta. La MAPK Sty1p regula, de manera independiente a Atf1p y/o Pap1p, la activación post-traduccional de la trehalasa neutra y la síntesis de trehalosa en condiciones de estrés osmótico y oxidativo, pero no durante estrés térmico. La ruta SAPK es epistática sobre Pka1p, proteína kinasa que activa por fosforilación a la trehalasa neutra, en la activación transcripcional de ntp1+ y tps1+ mediada por estrés , aunque Pka1p reprime los niveles basales de expresión de ambos genes en presencia de glucosa. El factor transcripcional Rst2p no es responsable de la represión de los niveles basales de expresión de ntp1+ debida a Pka1p. La unión