Estudio de la estructura y funcion de las proteinas quinasas c alfa y epsilón

Laburpena

La proteína quinasa C(PKC) está implicada en transmisión de señales y participa en multitud de procesos como son la proliferación y diferenciación celular, la memoria inmunológica,la regulación de la transcripción y la modulación de canales liónicos y secreción. Hasta ahora se conocen once insoenzimas de mamímero distintas que se clasifican en PKC clásicas,nuevas y atípicas. Las primeras constan de un región reguladora formada por dos dominios conservados, C1, de unión de diacilgliceroles y ésteres de forbol, y C2, de unión de fofolípidos aniónicos y calcio, y una región catalítica, que engloba los dominios C3, de unión de ATP, y C4 de unión de sustrato. En las PKC nuevas el dominio C2 se antepone al C1 y presenta topología distinta, y en las atípicas desaparece. Se sabe que la PKC se activa por ésteres de forbol, las cuales son moléculas promotoras de tumores, y que se sabe que la PKC se activa por estéres de forbol, las cuales son moléculas promotoras de tumores y que está implicada en procesos de carcinogénesis.Recientemente se ha descubierto un agente fenólico denominado resveratrol que posee capacidad quimiopreventiva en las tres etapas principales de carcinogénesis y, en este sentido, se estudió su efecto sobre la actividad de la PKC y se comprobó que el revertrol provoca la inhibición de dicha actividad cuando está incorporado en vesículas compuestas de POPC y POPS. Mediante estudios de DSC y RMN se comprobó que este efecto inhibidor se debe a que el resveratrol modifica las propiedades de la membrana y hace que se estabilice la estructura de bicapa, lo cual se ha observado en otros inhibidores de la PKC y de otras enzimas de membrana. Las isoenzimas de PKC presentan localización subcelular y mecanismos de activación y función específicos de cada una de ellas, características subcelular y mecanismos de activación y función específicos de cada una de ellas, características que se d