Papel de la vitamina B12 en la actividad de una familia de factores transcripcionales con una singular arquitectura de dominios.

  1. Ortiz Guerrero, Juan Manuel
Dirigida por:
  1. Montserrat Elías-Arnanz Directora
  2. Subramanian Padmanabhan Director

Universidad de defensa: Universidad de Murcia

Fecha de defensa: 31 de mayo de 2013

Tribunal:
  1. Rosa María Ruiz Vazquez Presidente/a
  2. Antonio Sánchez Amat Secretario
  3. María Rosa Ponce Molet Vocal
  4. Douglas Laurents Vocal
  5. Eduardo Díaz Fernández Vocal
Departamento:
  1. Genética y Microbiología

Tipo: Tesis

Resumen

La bacteria Myxococcus xanthus, responde a la luz azul produciendo carotenoides que la protegen del daño fotooxidativo. En oscuridad la transcripción de la mayoría de los genes implicados en la síntesis de estos pigmentos es reprimida por las proteínas CarA y CarH, parálogas y funcionalmente redundantes. Ambas contienen un dominio N-terminal y otro C-terminal de unión al DNA y a cobalaminas respectivamente. Sorprendentemente, CarH, pero no CarA, depende de B12 para llevar a cabo su función represora. En este trabajo se ha demostrado que CarH y su homólogo en Thermus thermophilus (TtCarH) son fotorreceptores que utilizan la adenosilcobalmina (forma de cobalamina) como grupo cromóforo. La luz desmantela la oligomerización de estas proteínas y su unión al DNA inducidas por la adenosilcobalamina, lo que activa la expresión de los genes implicados en la carotenogénesis. Este hallazgo ha sido publicado en la prestigiosa revista PNAS (Ortiz-Guerrero et al. 2011). Palabras clave: B12 | Myxococcus xanthus | Carotenoides | Fotorreceptor | The bacteria Myxocccus xanthus responds to light by producing carotenoid, protecting itself against photooxidative damage. In the dark, most of the genes involved in carotenoid synthesis are repressed by the paralogous and functionally redundant proteins CarA and CarH. Both of them contain a DNA-binding N-terminal domain and a cobalamin-binding C-terminal domain. Surprisingly, CarH, but not CarA, repressive depends on B12. In this work we showed that CarH and its homologous in Thermus thermophilus (TtCarH) are photoreceptors in which adenosylcobalamin plays the role of a chromophore. Light dismantles CarH and TtCarH adenosylcobalamine-induced oligomerization and DNA binding, activating structural genes involved in carotenoid. This finding has been reported in the prestigious journal PNAS (Ortiz-Guerrero et al. 2011) Key words: B12 | Myxococcus xanthus | Carotenoids | Photoreceptor |