Propiedades moleculares de las colinesterasas de cerebro humano, liquido cefalorraquídeo, gliomas y meningiomas

Abstract

Las colinesterasas (ches) son enzimas que hidrolizan esteres de colina. En la naturaleza se encuentran dos tipos de ches: acetilcolinesterasa (ache) y butirilcolinesterasa (buche); ambas enzimas muestran un notable polimorfismo. La función principal de la ache es la inactivación rápida de la ach después de su liberación en las sinapsis colinérgicas, proporcionando el control temporal preciso para la transmisión sináptica. A través de los estudios contenidos en esta memoria, se pretendía conocer los patrones de formas enzimáticas en las muestras de cerebro humano, liquido cefalorraquídeo (lcr) y diversos tumores intracraneales, así como las propiedades hidrofilias o anfifilicas de las moléculas separadas y su grado de interacción con diversas lectinas. Se demostró que el córtex cerebral humano es rico en ache y buche. Alrededor del 30% de las actividades ache y buche del tejido se extrajeron sales y un 50% de la ache y un 60% de la buche remanente se liberan con medios que contenían detergente. Las distintas formas moleculares se distribuyeron entre tetrámeros hidrofilicos (g4h) y anfifilicos (g4a) para ambas ches, monómeros anfifilicos (g1a) para la ache, e hidrofilicos (g1h) para la buche. Las formas g1a conservaron sus propiedades anfifilicas después del tratamiento con fosfolipasa c especifica de fosfatidilinositol (flc-fi) e hidroxilamina a ph alcalino. Los tetrámeros de buche del cerebro se fijaron a las lectinas con a, lca y wga, pero no a rca. En cambio, toda la buche del plasma reacciono con dicha lectina. Ello permitió diferenciar la buche neural de la plasmática. Los resultados sugieren que la buche del lcr procede del plasma y del tejido neural. En meningitis aumenta la buche reconocida por rca, lo que se atribuye al trasvase de la enzima plasmática al lcr. La ache del tejido neural y la de los eritrocitos difieren en la reacción con a y rca.