Biomimetic self-assembly of peptides into fibrillar networks

Abstract

La secuencia GAGA presente en la proteína de la seda muestra una gran tendencia a formar una estructura secundaria de tipo hoja beta a través de enlaces de hidrógeno entre los grupos amida de las diferentes regiones de las cadenas de la proteína. Este patrón estructural natural parece conveniente para obtener una agregación unidimensional que conduzca a la formación de fibras. En nuestro diseño biomimético se ha seleccionado una secuencia mínima de cuatro aminoácidos anticipando la posible agregación mediante la formación de hojas beta antiparalelas y se ha flanqueado con diferentes fragmentos (alquílicos, aromáticos, con grupos funcionales, con centros quirales, etc) de cara a modular la solubilidad en los diferentes disolventes, además de introducir interacciones intermoleculares adicionales (van der Waals, apilamiento pi, etc). Se han realizado estudios de gelación, y los materiales obtenidos se han caracterizado a nivel macroscópico (aspecto físico, estabilidad térmica, concentración mínima de gelación), a nivel microscópico (estudios de microscopía electrónica de barrido (SEM) y de transmisión (TEM)) y a nivel molecular (FTIR, CD, RMN, difracción de rayos X). Los resultados de estos estudios han aportado información muy útil para comprender el papel que juegan los sustituyentes alquílicos en el proceso de autoensamblaje, y que permiten modular sus características de cara a aplicaciones futuras.